Биологическая роль белков.

Белки являются одним из важнейших элементов живого организма, именно поэтому мы начнем с описания роли и строения именно этого класса биоорганических соединений. Белки в организме выполняют следующие функции:

1. Структурная или пластическая функция. Белки являются универсальным строительным материалом, из которого состоят практически все структуры живых клеток. Например, в организме человека белки составляют около 1/6 от массы тела. Причем, у тренированных людей с хорошо развитыми мышцами эта цифра может быть и выше.

2. Каталитическая функция. Многие белки, называемые ферментами или энзимами, выполняют в живых системах функцию катализаторов, то есть изменяют скорости протекания химических реакций (о чем подробно будет сказано ниже).

3. Сократительная функция. Именно белковые молекулы лежат в основе всех форм движения живых систем. Мышечное сокращение = это, прежде всего работа белков.

4. Регуляторная функция. В основе этой функции лежит способность белковых молекул реагировать и с кислотами и основаниями, называемых в химии амфотерностью. Белки участвуют в создании гомеостаза(поддержание постоянства внутренней стреды) организма. Многие белки являются гормонами.

5. Рецепторная функция. В основе этой функции лежит способность белков реагировать на возникающие изменения условий внутренней среды организма. Различные рецепторы в организме, чувствительные к температуре, давлению, освещенности являются белками. Рецепторы гормонов – это тоже белки.

6. Транспортная функция. Белковые молекулы имеют большой размер, хорошо растворимы в воде, что позволяет им легко перемещаться по водным растворам и переносить различные вещества. Например, гемоглобин переносит газы, альбумины крови переносят жиры и жирные кислоты.

7. Защитная функция. Белки защищают организм, прежде всего, участвуя в создании иммунитета.

8. Энергетическая функция. Белки не являются главными участниками энергетического обмена, но все же до 10% суточной потребности организма в энергии обеспечивают именно они. В то же время, это слишком ценный продукт, чтобы использовать его, как источник энергии. Поэтому белки используются в качестве источника энергии только после углеводов и жиров.

Строение молекулы белка

Белки – этот высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот. В состав белков входят сотни остатков аминокислот. Однако все белки, независимо от происхождения образуются 20 видами аминокислот. Эти 20 аминокислот называют, поэтому протеиногенными. 

 Аминокислоты содержат карбоксильную группу COOH и аминогруппу NH2. Правда, некоторые белки все же содержат в очень малых количествах аминокислоты, не входящие в состав протеиногенных. Такие аминокислоты называют минорными. Они образуются из протеиногенных аминокислот после завершения синтеза белковых молекул.

 Аминокислоты соединяются друг с другом пептидной связью, образуя длинные неразветвленные цепи – полипептиды. Пептидная связь возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой с выделением воды. Пептидные связи обладают высокой прочностью, их образуют все аминокислоты. Именно, эти связи образуют первый уровень организации белковой молекулы – первичную структуру белка. 

Первичная структура – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка. 

Вторичная структура белка представляет собой спиральную структуру, образованную, главным образом, за счет водородных связей. 

Третичная структура белка представляет собой глобулу или клубочек, в которую сворачивается вторичная спираль в некоторых белках. В образовании глобулы участвуют различные межмолекулярные силы, прежде всего дисульфидные мостики. Поскольку дисульфидные связи образуются аминокислотами, которые содержат серу, то глобулярные белки обычно содержат много серы. 

 Некоторые белки образуют четвертичную структуру, состоящую из нескольких глобул, называемых тогда субъединицами. Например, молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, выполняющих единую функцию. 

Все структурные уровни молекулы белка зависят от первичной структуры. Изменения в первичной структуре ведут к изменениям на других уровнях организации белка.

Классификация белков
Классификация белков базируется на их химическом составе. Согласно этой классификации белки бывают простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, то есть из одного или нескольких полипептидов. К простым белкам, имеющимся в  организме человека, относятся альбумины, глобулины, гистоны, белки  опорных тканей.

В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, ещё имеется неаминокислотная часть, называемая простетической группой. В зависимости от строения этой группы выделяют такие сложные белки, как  фосфопротеиды(содержат фосфорную кислоту), нуклеопротеиды( содержат нуклеиновую кислоту), гликопротеиды(содержат углевод), липопротеиды(содержат липоид) и другие.

Согласно классификации, которая базируется на пространственной форме белков, белки разделяются на фибриллярные и глобулярные.

Фибриллярные белки состоят из спиралей, то есть преимущественно из вторичной структуры. Молекулы глобулярных белков имеют шаровидную и эллипсоидную форму.

Примером фибриллярных белков является коллаген – самый распространенный белок в теле человека. На долю этого белка приходится 25 – 30% от общего числа белков организма. Коллаген обладает высокой прочностью и эластичностью. Он входит в состав сосудов мышц, сухожилий, хрящей, костей, стенки  сосудов.
Примером глобулярных белков являются альбумины и глобулины плазмы крови.

Переваривание и всасывание белков

В сутки с пищей поступает около 100 г белков. Переваривание белков осуществляют протеолитические ферменты желудочного панкреатического и кишечного соков. 

Расщепление пищевых белков начинается в полости желудка под действием желудочного сока. Желудочный сок содержит фермент пепсин. Вначале пепсин активируется при этом в его предшественнике – пепсиногене – открывается  активный центр. Этот механизм активации называется аутокатализ. Образование активного центра в полости желудка предупреждает нежелательное воздействие этого фермента на белки клеток желудка, где происходит его образование. Муцин, покрывающий защитным слоем поверхность пищеварительного тракта, устойчив к действию пепсина. 

 Под воздействием пепсина в пищевых белках расщепляются пептидные связи, находящиеся в глубине молекул. В результате такого действия пепсина белковые молекулы превращаются в смесь полипептидов различной длины, которую иногда называют пептон. Тепловая переработка пищи вызывает денатурацию белков, то есть изменение пространственной формы белковой молекулы. Это делает внутренние пептидные связи более доступными для пепсина и других протеолитических ферментов. 

В состав желудочного сока входит и соляная кислота. Она также способствует активизации пепсина. Кроме того, она создает оптимальную для действия пепсина сильнокислую среду. Соляная кислота также вызывает денатурацию пищевых белков, что способствует облегчению действия пепсина. Наконец, соляная кислота обладает бактерицидным действием, обезвреживает пищу от микроорганизмов.
Дальнейшее переваривание белков протекает в тонком кишечнике. Из желудка поступает полипептидная смесь, состоящая из фрагментов разной величины и длины. В тонком кишечнике эта смесь вначале подвергается действию ферментов поджелудочной железы (трипсина, химотрипсина, эластазы). Эти ферменты расщепляют полипептиды, поступившие в кишечник до ди- и трипептидов. Причем,  эластаза расщепляет прочные белки – коллаген и эластин. Таким образом, возникают олигопептиды.

Завершается переваривание белков в тонком кишечнике под действием ферментов кишечного сока. Эти ферменты встроены в стенки микроворсинок и выделяются в  полость кишечника. Выделяют два типа переваривания пристеночное и полостное. Аминокислоты, возникающие на поверхности микроворсинок, сразу всасываются в кровь. Незначительная часть аминокислот всасывается в лимфатическую систему. Всасывание аминокислот процесс активный, идущий с затратами АТФ .